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Neue extrem stabile Proteasen durch rationales Proteindesign - Charakterisierung ihrer Stabilität und Substratspezifität in organischen Lösungsmitteln und detergenshaltigen Medien zur Erschließung ihres Anwendungspotentials
Projektbearbeiter:
Dr. Johanna Mansfeld, Peter Dürrschmidt
Finanzierung:
Land (Sachsen-Anhalt) ;
Durch gezieltes Proteindesign wurde in der Arbeitsgruppe eine Mutante der neutralen Protease aus Bacillus stearothermophilus gewonnen, die in einer konformationssensitiven Region des Moleküls eine Disulfidbrücke enthält, woraus eine extreme Thermostabilisierung resultiert. Die Eigenschaften dieser und verwandter Mutantenenzyme sollen für die Anwendung in nichtphysiologischen Medien (organischen Lösungsmitteln, detergenshaltigen Lösungen), wie sie für die biokatalytische Nutzung (z. B. zur Synthese von Peptidhormonen oder zur Gewinnung von Bausteinen für biologisch abbaubare Polymere) interessant sind, geprüft werden. Da die Enzymstabilität von Proteasen auch durch die Autodegradation bestimmt ist, die zu einem irreversiblen Verlust der Enzymaktivität führt, sollen die primären Spaltstellen der Proteinstruktur aufgeklärt und durch gezielte Mutagenese autolyseresistent gemacht werden. Die Reaktions- und Substratspezifität der neuen Enzyme soll im Vergleich zu der konventioneller Proteasen geprüft werden, und potentielle Anwendungsmöglichkeiten sollen aufgezeigt werden.

Schlagworte

Mutagenese, gerichtete
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