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Struktur-Funktionsuntersuchungen am Enzym Pyruvatdecarboxylase aus verschiedenen Organismen

Finanzierung:
Bund;
Mit Synchrotronstrahlungsexperimenten sollen weitere Erkenntnisse über den Katalyse- und Regulationsmechanismus des Enzyms Pyruvatdecarboxylase gewonnen werden, die mit anderen Methoden nur schwer oder gar nicht zu fassen sind.1. SAXS: weitergehende Untersuchungen zur Tertiärstruktur des Enzyms, die sich als ein Gleichgewichtszustand abzeichnet; kinetische Untersuchungen des Dissoziations-Assoziationsverhaltens an PDC aus verschiedenen Organismen.2. EXAFS: Untersuchungen zum Bindungsort der zweiwertigen Metall-Ionen im Enzym. Das Koenzym Thiaminpyrophosphat ist wahrscheinlich über Metall-Chelat-Komplexe an das Protein gebunden. Diese Bindungsorte sollen mit Derivaten (Co++, Ni++, Fe++) des nativen Enzyms, vorerst mit Koenzym-Metall-Komplexen studiert werden.3.Fluoreszenz-Polarisation: Direkte Untersuchung des Bindungsverhaltens von Koenzym und Enzym durch Verwendung fluoreszierender Koenzymanaloga.

Schlagworte

Decarboxylase, Pisum, Pyruvat, Saccharomyces, Thiamindiphosphat, Zymomonas

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