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Von Hydrolasen zu Acyltransferasen: Struktur-Funktionsbeziehungen Serin-Carboxypeptidase-ähnlicher Acyltransferasen des pflanzlichen Phenylpropanstoffwechsels
Projektbearbeiter:
Carsten Milkowski, Milton T. Stubbs, Felix Stehle
Finanzierung:
Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) ;
Im pflanzlichen Phenylpropanstoffwechsel wurden Acyltransferasen nachgewiesen, die anstelle von Coenzym A-aktivierten Substraten energiereiche ß-Acetalester (1-O-Glucoseester) umsetzen. Erste Sequenzanalysen zeigen, dass derartige Acyltransferasen mit Serin-Carboxypeptidasen hydrolytischen Enzymen des Primärstoffwechsels - homolog sind. Ziel dieses Projekts ist es, die strukturelle Basis für die gegenüber den Serin-Carboxypeptidasen veränderten katalytischen Eigenschaften der Serin-Carboxypeptidase-ähnlichen (SCPL) Acyltransferasen zu verstehen sowie Beiträge zur Evolution dieser Enzymklasse zu erarbeiten. Acyltransferasen dieses Typs werden kinetisch charakterisiert und einer Strukturanalyse unterzogen, um den enzymatischen Mechanismus der Transacylierungen aufzuklären. Durch vergleichende Sequenzanalysen wird die Hypothese der evolutiven Rekrutierung von Enzymen des Primärstoffwechsels (Hydrolasen) für neue Funktionen im Sekundärstoffwechsel (Transacylierungen) überprüft. Das Projekt ist in das Schwerpunktprogramm Evolution metabolischer Diversität (DFG-SSP 1152) eingebunden.

Schlagworte

Acyltransferasen, Biochemie, Biophysik, Molekularbiologie, Sekundärstoffwechsel
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