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Struktur und Funktion Kation-abhängiger O-Methyltransferasen
Projektleiter:
Projektbearbeiter:
Milton T. Stubbs
Finanzierung:
Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) ;
In Pflanzen können S-Adenosyl-L-Methionin-abhängige Methylierungen von Sekundärmetaboliten durch zwei unterschiedliche Klassen von Methyltransferasen, den Kation-abhängigen und den Kation-unabhängigen Enzymen durchgeführt werden. Die Funktion der Kation-abhängigen Enzyme liegt im Tierreich in der Inaktivierung von Neurotransmittern wie Dopamin und der Entgiftung von Radikalbildnern. In Pflanzen ist die Beteiligung dieser Enzyme bislang nur im Hinblick auf die Biosynthese von Ligninmonomeren weitgehend geklärt, ihre Beteiligung an anderen Stoffwechselwegen erst rudimentär verstanden. Ziel dieses Projektes ist es, basierend auf umfangreichen strukturellen und molekularen Daten tierischer und pflanzlicher Enzyme, die Proteinstruktur, die Lokalisation und die multiplen Funktionen dieser phylogenetisch sehr ursprünglichen Enzyme aufzuklären. Dabei soll versucht werden, die Akzeptorspezifitäten auf molekularer Ebene mit Unterschieden in den Domaänenstrukturen zu korrelieren. Das Projekt wird sich mit der rezenten Bedeutung dieser Enzyme in Pflanzen befassen, indem Transkript- und Proteinprofile in Mesembryanthemum crystallinum und Arabidopsis thaliana auf zellulärer Ebene und in vitro analysiert werden.

Schlagworte

Funktionelle Redundanz, Kation-abhängige O-Methyltransferasen, Mutagenese, Röntgenstruktur, Substratspezifität
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