Struktur, Funktion und Evolution von 4-Cumarat:Coenzym A-Ligase
Projektleiter:
Finanzierung:
4-Cumarat:Coenzym A-Ligase (4CL) gehört zur Superfamilie der Adenylat-bildenden Enzyme und ist von zentraler Bedeutung für den Phenylpropanstoffwechsel grüner Landpflanzen. Dieser Stoffwechsel liefert Produkte mit vielfältigen Funktionen in Moosen, Farnen und Samenpflanzen. Zur Familie der Adenylat-bildenden Enzyme gehören neben der 4CL andere Acyl-CoA-Ligasen, Oxidoreduktasen und nicht-ribosomale Peptidsynthetasen. Im Rahmen dieses Projekts sollen Fragen zum evolutiven Ursprung der 4CL, zu Strukturmotiven des Enzyms mit entscheidendem Einfluss auf die katalytische Spezifität gegenüber unterschiedlich ringsubstituierten Zimtsäuren und zu Elementen, die zwei 4CL-Promotoren nach Infektion (Elicitorbehandlung) divergent steuern, beantwortet werden. Als Organismen dienen die Sojabohne (Glycine max L.) und eine niedere Landpflanze.
Schlagworte
Protein, Röntgen, Sekundärmetabolismus, Struktur
Kontakt
Prof. Dr. Milton T. Stubbs
Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Naturwissenschaftliche Fakultät I
Institut für Biochemie und Biotechnologie
Kurt-Mothes-Str. 3a
06120
Halle (Saale)
Tel.:+49 345 5524901
weitere Projekte
Die Daten werden geladen ...