Schaukelbewegung in festen Proteinen untersucht mit Festkörper-NMR-Techniken

Das Ziel des Projekts ist eine vergleichende Untersuchung einer spezifischen Art von Molekulardynamik in festen Proteinproben, die eingeschränkte Gesamtproteinbewegung, d.h. Schaukelbewegung. Diese Art der Proteinmobilität wurde erst vor kurzem entdeckt und ihre Natur ist noch nicht ganz klar. Die Parameter der Schaukelbewegung, d.h. die Amplitude, die Korrelationszeit, die Breite der Korrelationszeitverteilung und die Aktivierungsenergie, werden experimentell mit Hilfe der 15N und 13C Relaxation (T1rho) und des Austauschs (dipolar und CSA CODEX) von Festkörper-NMR-Methoden bestimmt, die Mikrosekunden- bis Millisekundenbereiche von Molekularbewegungen abdecken. Die Experimente werden an zwei Proteinen, GB1 und thermophilem Proteasom, die sehr unterschiedliches Molekulargewicht haben, durchgeführt. Beide Proteine werden in Form von Mikrokristallen und amorphen Pulvern bei verschiedenen Hydratationsstufen untersucht. Thermophile Proteasome werden auch in Form von Sedimenten in einem unter magischem Winkel rotierende Rotor untersucht. Endlich hoffen wir, Antworten auf folgende Fragen zu finden: a) Wie unterschiedlich ist die Schaukelbewegung zwischen Proteinen unterschiedlicher Größe und Strukturmerkmale? b) Worin besteht der Unterschied zwischen der Schaukelbewegung desselben Proteins in kristallinen und amorphen Zuständen und in MAS-Sedimenten? c) Wie beeinflusst die Hydratationsschicht zwischen Proteinen die Parameter der Schaukelbewegung? d) Wie breit ist die Korrelationszeitverteilung der Schaukelbewegung?