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Enzym-Substrat-Erkennung in katalysierten Proteinfaltungsreaktionen
Projektbearbeiter:
Caroline Haupt
Finanzierung:
Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) ;
In vivo katalysieren Faltungsenzyme langsame Schritte des faltenden Proteinsubstrats und Chaperone erhöhen die Effizienz der Faltung. Sie erleichtern die Faltung neusynthetisierter Proteine im Zytosol und ermöglichen eine zeitliche Kontrolle der Faltung sezernierter Proteine. Im geplanten Projekt soll die Wechselwirkung zwischen den faltenden Proteinketten und den Faltungsenzymen auf molekularer Ebene studiert und ihre Relevanz für die Faltung neugebildeter Proteinketten aufgeklärt werden. Diese Polypeptidketten stellen in unterschiedlichen Konformationen (von entfaltet bis nativ-ähnlich) Substrate für die Faltungshelfer dar.Wie Faltungshelfer auf molekularer Ebene agieren, ist nur teilweise aufgeklärt. Chaperonine, wie GroEL/ES, unterdrücken unspezifische Aggregationsreaktionen, indem sie aggregationsanfällige, teilgefaltete oder falsch gefaltete Substratmoleküle binden. Da eine faltende Proteinkette nur transient als Substrat für ein Faltungsenzym zur Verfügung steht, ist eine direkte Beobachtung sehr schwierig. Es ist das Ziel dieses Projekts, die Bindungsregionen in faltenden Substratproteinen sowie in den Faltungsenzymen und Chaperonen zu charakterisieren. Darauf aufbauend sollen weitreichende Einflüsse auf die gesamten Konformationen bestimmt werden, um so die katalytische Wirkung der Faltungshelfer zu verstehen.

Schlagworte

Chaperone, NMR-Spektroskopie, Proteinfaltung
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