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Das Zusammenspiel von Calciumionen und der C2-Domäne in der Grenzflächenaktivierung von Phospholipase D
Projektbearbeiter:
Konstantin Kuppe
Finanzierung:
Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) ;
Phospholipase D (PLD) ist ein wichtiger Biokatalysator zur Synthese neuer oder chemisch schwer zugänglicher Phospholipide. In der Natur ist sie an Signaltransduktions- und Membrantransportprozessen beteiligt. Für die katalytische Aktivität der meisten pflanzlichen PLDs sind Calciumionen in unphysiologischen Konzentrationen (20-200 mM) essentiell. Da die Primärstruktur dieser Enzyme eine C2-Domäne besitzt, die auch in anderen Calciumionen- und Phospholipid-bindenden Proteinen zu finden ist, wird dieser Domäne eine verantwortliche Position für die Membranbindung zugeschrieben. In dem Projekt soll das Zusammenspiel von Calciumionen und Phospholipiden bei der Grenzflächenaktivierung von PLD aus Weißkohl, die in E. coli exprimiert wird, mit biophysikalischen Methoden studiert werden.

Schlagworte

C2-Domäne, Calciumionen, Phospholipase D, Phospholipid
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