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Struktur und Dynamik von Thiamindiphosphat-abhängigen Enzymen
Projektbearbeiter:
Doreen Dobritzsch
Finanzierung:
Bund;
Die in unserem Teilprojekt geplanten Experimente sollen einen Beitrag zur Aufklärung von Struktur und Dynamik einer speziellen Klasse von Enzymen leisten. Diese realisieren ihre katalytische Aktivität alle über den gleichen Kofaktor - Thiamindiphosphat - (Vitamin-B1-diphosphat). Zu dieser Gruppe von Enzymen gehören zum Beispiel Pyruvatdecarboxylase, Transketolase, Pyruvatoxidase und der Pyruvatdehydrogenasekomplex. Diese Enzyme wurden in der Vergangenheit kinetisch und proteinchemisch umfassend charakterisiert; von einigen ist bereits die dreidimensionale Proteinstruktur bekannt. Die Vielzahl von Strukturinformationen ermöglicht gezielte Untersuchungen der dynamischen Eigenschaften dieser Enzyme. Bei allen Vertretern dieser Klasse handelt es sich um oligomere Enzyme. In früheren Experimenten mit Röntgenkleinwinkelstreuung konnte die Bedeutung von Untereinheitswechselwirkungen für die Regulation der enzymatischen Aktivität von Pyruvatdecarboxylase nachgewiesen werden. Eine ähnliche Bedeutung solcher Wechselwirkungen ist auch für andere Vertreter dieser Enzymklasse zu erwarten.

Schlagworte

Enzymkinetik, Röntgenkleinwinkelstreuung, Röntgenkristallstrukturanalyse, Synchrotronstrahlung
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