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Reifung und Zusammenbau der [NiFe]-Hydrogenasen von Escherichia coli
Finanzierung:
Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) ;
Reifung und Zusammenbau der [NiFe]-Hydrogenasen von Escherichia coli Hydrogenasen sind komplex aufgebaute Metalloenzyme, welche die reversible Oxidation von molekularem Wasserstoff katalysieren. Die aktiven Zentren der [NiFe]-Hydrogenasen weisen die diatomaren Liganden CN- und CO auf, die mit dem Eisenatom koordiniert sind. Die drei [NiFe]-Hydrogenasen von Escherichia coli fungieren als Modellsystem der Biosynthese und Einbau dieser Liganden am Eisenatom. Der Cyanid-Ligand entsteht aus Carbamoylphosphate, wohingegen die metabolische Herkunft des CO-Liganden noch unbekannt ist. Ebenfalls ist der Weg der Übertragung des Eisenatoms unbekannt. Ferner ist wenig über die späteren Aufbau- und Assemblierungsschritte der Hydrogenasen im Multi-Enzym-Komplex bekannt. Deshalb sind die Ziele dieses Forschungsvorhabens die Biosynthese des CO-Liganden zu untersuchen, den Übertragungsweg des Eisenatoms zum aktiven Zentrum zu bestimmen und Aussagen über die Assemblierung des Hydrogenasen zu treffen.

Schlagworte

Cyanid- und CO-Liganden, Enzymologie, Metalloenzyme, NiFe]-Hydrogenasen, Reifung und Assemblierung
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