NMR Untersuchungen von Proteinstrukturen
Projektleiter:
Projektbearbeiter:
Michael Kovermann
Finanzierung:
Haushalt;
Dieses Projekt hat die Struktur- und Dynamikbestimmung von Proteinen mittels hochauflösender NMR-Spektroskopie zum Inhalt. Hierzu werden isotopenmarkierte Proteine (15N, 13C/15N, 2D/13C/15N) und mehrdimensionale NMR-Spektren verwendet. Da in Lösung gearbeitet wird, dienen hauptsächlich Abstandsinformationen aus der dipolaren Relaxation und dipolaren Kopplungen als Grundlage für die Moleküldynamikrechnungen. Die Moleküldynamik wird auf Zeitskalen zwischen Pikosekunden und Stunden untersucht und mit der Funktion korreliert.
Schlagworte
CspB, NMR-Spektroskopie, Proteindynamik, Proteinstruktur, SlpA, SlyD
Kontakt
Prof. Dr. Jochen Balbach
Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Naturwissenschaftliche Fakultät II
Betty-Heimann-Str. 7
06120
Halle (Saale)
Tel.:+49 345 5528550
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