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Graduiertenkolleg GRK 1026/2 "Konformationsumwandlungen bei makromolekularen Interaktionen"

Finanzierung:
Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) ;
Eine der fundamentalen Grundlagen der modernen Biochemie ist die Beziehung zwischen der eindimensionalen Aminosäuresequenz (Primärstrukur) und der dreidimensionalen Anordnung (Tertiärstruktur) der Atome eines Proteins. Es wird jedoch zunehmend klar, dass die beobachtete Tertiärstruktur nicht die einzige Konformation, sondern möglicherweise eine von vielen ist. Das thermodynamische Energieprofil gefalteter Proteine weist meist eine Reihe von möglichen Minima auf, die durch niedrige Energiebarrieren voneinander getrennt sind, so dass sich unterschiedliche Proteinstrukturen in Abhängigkeit von Wechselwirkungspartnern ausbilden können. Untersuchungen zum Mechanismus der katalysierten und unkatalysierten Proteinfaltung gehören zu historischen Forschungsschwerpunkten in Halle. Basierend auf dieser Expertise haben sich elf Wissenschaftler zusammengeschlossen, um durch gemeinsame Anstrengungen den Mechanismus und die Auswirkung von Konformationsumwandlungen im Kontext von wechselwirkenden Molekülen oder Makromolekülen zu analysieren. Mit insgesamt 14 Arbeitsgruppen aus den Instituten Biochemie/Biotechnologie, Biologie, Chemie und Physik der Universität, sowie der Max-Planck-Forschungsstelle für Enzymologie der Proteinfaltung und das Leibniz Institut für Pflanzenbiochemie sollen die Auswirkungen derartiger Konformationsänderungen auf Wechselwirkungen mit Lipiden, Nukleinsäuren und Proteinen untersucht werden. Die Analysen sollen auf biophysikalischer, biochemischer und zellbiologischer Ebene im Rahmen eines Graduiertenkollegs durchgeführt werden. Eine der zentralen Herausforderungen des Vorhabens ist es, von der Analyse im gereinigten System zum zellulären Phänotyp eine Brücke zu schlagen.

Schlagworte

Biophysik, Faltung, Konformation, Ligand, Protein, Strukturbiologie, Wechselwirkung

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