Arbeiten zur Struktur und zur Funktion von Aminopeptidase N (APN) / CD13 im Modell: Zell-Zell-Kontakt

Aminopeptidase N/CD13 ist eine membranständige Peptidase mit relativ ubiquitärem Vorkommen, die u.a. Neuropeptide, Kinine und chemotaktische Peptide spaltet. Im Mittelpunkt des Projektes stehen Arbeiten, die zum besseren Verständnis des Enzyms beitragen sollen. Die Arbeiten konzentrieren sich auf folgende 5 Aspekte: a) Arbeiten zur Ligandensuche und Auffindung kolokalisierter Moleküle; b) Arbeiten zur Tertiärstruktur; c) Arbeiten zur Funktion mit besonderer Berücksichtigung der Assoziation von Aminopeptidase N in Membranmikrodomänen; d) Arbeiten zur Regulation und einer klinischen Bedeutung der Expression; e) Arbeiten zu Neprilysin/CD10 als mit Aminopeptidase N oft kolokalisierter Membranpeptidase. Kooperationspartner sind u.a. Klaus Maskos aus der Arbeitsgruppe von Prof. Bode am Max-Planck-Institut für Biochemie Martinsried (Kristallisierung von Aminopeptidase N), Prof. Michael Danielsen vom Institut für Biochemie des Panum-Institutes der Universität Kopenhagen (Elektronenmikroskopische Untersuchungen zur Kolokalisation), Prof. Turner aus dem Department für Biochemie und Molekulare Biologie der Universität Leeds (Arbeiten zur Raft-Lokalisation von Aminopeptidase N), Prof. Schmitz vom Institut für Klinische Chemie und Laboratoriumsmedizin der Universität Regensburg (Erlernung der durchflusszytometrischen FRET-Untersuchungen) sowie Anke Kretschmar aus der Arbeitsgruppe von Prof. Horn am Institut für Immunologie der Universität Leipzig (FRET-Messungen mit konventionellem Fluoreszenzmikroskop).