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Untersuchungen zur molekularen Dynamik von Barstar/Barnase Komplexen mittels Festkörper-Austausch-NMR und Relaxationszeituntersuchungen
Finanzierung:
Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) ;
Es werden weitergehende dynamische Untersuchungen an festen Proteinen durchgeführt werden. Nachdem erfolgreich die Anwendbarkeit einer neuen 1D-MAS-Austausch-NMR-Methode auf die Untersuchung der molekularen Dynamik in festen Proteinen demonstriert und langsame, aber unspezifische Bewegungen mit charakteristischen Zeiten im Bereich von 10 .. 100 ms direkt und zweifelsfrei in einem komplett isotopenmarkierten Protein (Barstar) detektiert wurden, sollen nun mittels eines selektiv markierten Barstars sowie im Vergleich zwischen Barstar und dem Komplex Barstar/Barnase detaillierte Aussagen zur Dynamik und letztendlich ein Schritt zur Korrelation von molekularer Dynamik mit der biologischen Funktionalität möglich werden.

Schlagworte

Dynamik, molekulare
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