PAPD5 als Beispiel einer dualen Nukleotidyltransferase in humanen Zellen, die sowohl als Poly(A)-Polymerase als auch als Poly(U)-Polymerase fungieren kann

Ein wichtiger Schritt während der Reifung von mRNAs ist die Polyadenylierung, die durch 'kanonische' Poly(A)-Polymerasen katalysiert wird. Vor einigen Jahren wurde eine Proteinfamilie entdeckt, die eng mit den kanonischen Poly(A)-Polymerasen verwandt ist. Mitglieder dieser Familie sind an der Reaktivierung von translationsinaktiven mRNA in Oocyten duch cytoplasmatische Polyadenylierung beteiligt, andere polyadenylieren anomale RNA-Moleküle, die anschließend abgebaut werden, und einige sind für die Polyuridylierung von Substraten verantwortlich. Für einige Mitglieder dieser Familie im Menschen mehren sich die Hinweise, dass sogar  dasselbe Protein sowohl als Poly(A)- als auch als Poly(U)-Polymerase fungieren kann. Wir werden einen Kandidaten für eine solche duale Nukleotidyltransferase im Menschen genauer untersuchen und dabei in-vivo-Substrate des Proteins identifizieren, die Art der an das Substrat angefügten Nukleotide bestimmen sowie untersuchen, ob andere Proteine an der Spezifizierung der RNA- und Nukleotidsubstrate beteiligt sind.