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Publikation

Covalently Bound Substrate at the Regulatory Site of Yeast Pyruvate Decarboxylases Triggers Allosteric Enzyme Activation

Kutter, Steffen ; Weiss, Manfred S. ; Wille, Georg ; Golbik, Ralph ; Spinka, Michael ; König, Stephan
The journal of biological chemistry. - Bethesda, Md : ASBMB, Bd. 284.2009, 18, S. 12136-12144, insges. 9 S.
Bibliographie: Artikel in Zeitschrift 19 Zitationen
PD Dr. Stephan König

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Im Mittelpunkt stehen Studien zu Struktur-Funktionsbeziehungen einer Enzymgruppe, deren Kofaktor, Thiamindiphosphat, ein Derivat des Vitamins B1 ist. Sie katalysieren chemische Reaktionen an entscheidenden Knotenpunkten im Stoffwechsel. Langjähriger Schwerpunkt der Untersuchungen ist dabei die Aufklärung des Katalyse- und Regulationsmechanismus der Enzyme im molekularen Detail. Dazu müssen die Enzymspezies zunächst bis zur Homogenität gereinigt werden. Ergänzt werden die kinetischen Studien der Katalyse durch Untersuchungen der Enzymstruktur durch Methoden wie Elektronenmikroskopie, analytische Ultrazentrifugation, analytische Gelfiltration, gelelektrophoretische Methoden, Röntgenkleinwinkelstreuung mit Synchrotronstrahlung und schließlich die Proteinkristallstrukturanalyse. Im besten Fall ergibt sich am Ende ein detailliertes Bild des Katalyse- und Regulationsmechanismus des entsprechenden Enzyms auf atomarer Ebene.
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