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Wechselwirkungspartner des Protease-aktivierten Rezeptor-2 (PAR-2): Physiologische Bedeutung der Interaktion von PAR-2 mit dem Hitzeschockprotein Crystallin A
Finanzierung:
Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) ;
Protease-aktivierte Rezeptoren (PAR) sind G-Protein gekoppelte Rezeptoren mit der charakteristischen 7-Transmembran-Domänenstruktur. Es wurden vier Subtypen dieser Rezeptorfamilie identifiziert, PAR-1 bis -4. PARs werden spezifisch durch proteolytische Spaltung durch Serinproteasen aktiviert. Der PAR-2 wird hauptsächlich mit Entzündungs- und Gewebereparaturvorgängen in Zusammenhang gebracht. Kürzlich ist es uns gelungen, ein mit PAR-2 spezifisch assoziiertes Protein zu identifizieren. Im Projekt sollen die Protein-Wechselwirkungen biochemisch charakterisiert werden und die zellbiologische Konsequenz der Wechselwirkung studiert werden. Dazu werden u. a. Rattenhirn- Astrozyten, HEK 293-Zellen und epitheliale Zellen (A549) herangezogen. Im Teil 2 sollen die Signalprozesse für die Interaktion mit Crystallin A und der weiteren zu identifizierenden regulatorischen Proteine bei Rezeptorprozessierung und Rezeptortrafficking aufgeklärt werden. Die Signalwege der Kopplung an MAP Kinasen und der Rezeptortranslokation werden speziell bearbeitet. Später sollen diese Fragestellungen in Zusammenarbeiten mit anderen Gruppen innerhalb des Kollegs auf Zellen des Immunsystems erweitert werden.

Schlagworte

Crystallin A, G-Protein gekoppelte Rezeptoren, Hitzeschockprotein, PAR-2 Rezeptor, Protease-aktivierte Rezeptoren
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