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Untersuchungen zur Topologie und Dynamik plastidärer Phosphorylierungsnetzwerke mittels quantitativer Phosphoproteomik und Peptid-Arrays
Finanzierung:
Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) ;
Forschergruppen:
Mit dem beantragten Projekt leisten wir einen wesentlichen Beitrag zur detaillierten Charakterisierung plastidärer Phosphorylierungsnetzwerke. Phosphorylierungen von Proteinen der Thylakoidmembran spielen eine wichtige Rolle bei der Regulation des photosynthetischen Elektronentransportes und mit den thylakoid-assoziierten Kinasen STN7 und STN8 sind zwei zentrale Komponenten dieses Regulationssystems bekannt. Aktuelle Daten legen nahe, dass beide Kinasen mit weiteren Proteinkinasen des Stroma in Wechselwirkung stehen und ein komplexes Regulationssystem für chloroplastidäre Funktionen existiert, mit dem unterschiedliche Funktionen miteinander koordiniert werden. Die Phosphorylierungsnetzwerke und Ihre Kinase-Substratbeziehungen, die diesem System zu Grunde liegen sind allerdings nur in Ansätzen verstanden. Das beantragte Projekt hat zum Ziel, Informationen zur Topologie und Dynamik plastidärer Phosphorylierungsnetzwerke durch vergleichende quantitative Phosphoproteomik zu liefern. Diese Daten werden mit speziell für plastidäre Phosphopeptide etablierten Peptid-Chips validiert und um Analysen zur Dynamik des Netzwerkes während einer circadianen Rhythmik erweitert. Vermutete Kinase-Substrate sowie die Funktion der Phosphorylierung werden durch zielgerichtete Analysen und funktionelle Charakterisierungen validiert. Die aus den oben erwähnten Ansätzen gewonnene Information werden wir über dynamische Modellierung formalisieren und auswerten, um generelle Aussagen zur Dynamik des Systems zu treffen.

Schlagworte

Phosphorylierung
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