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Der Mechanismus der Prolylisomerase SlyD
Projektbearbeiter:
Rica Patzschke, Michael Kovermann
Finanzierung:
Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) ;
SlyD aus Escherichia coli ist eine FKBP Prolylisomerase, die sowohl die Proteinfaltung katalysiert als auch als Chaperon fungiert. Für diese Funktionen sind zwei unterschiedliche Domänen, die FKBP- und die inserted-in-flap-Domäne, verantwortlich. Ziel des Projektes ist es zu verstehen, wodurch die beiden Domänen im Funktionszyklus kooperativ zusammenspielen, was SlyD zu einer exzellenten Isomerase macht. Hierzu setzen wir eine Kombination von experimentellen Proteinfaltunguntersuchungen und hochauflösender NMR-Spektroskopie für Struktur- und Dynamikstudien ein. Die Aufklärung des Katalysemechanismus von SlyD wird zum Verständnis der Zellfunktion des Proteins beitragen sowie das Design opimierter SlyD-Varianten für biotechnologische Anwendungen erleichtern.

Schlagworte

Chaperon, Enzym-Substrat-Komplex, Prolylisomerisierung
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